Gli aminoacidi sono un tipo di acido organico che contiene sia un gruppo carbossilico (COOH) che un gruppo amminico (NH2). La formula generale per un amminoacido è riportata di seguito. Sebbene la struttura a carica neutra sia comunemente scritta, è inaccurata a causa del COOH acido e dell'NH di base2 i gruppi reagiscono tra loro per formare un sale interno chiamato zwitterion. Lo zwitterion non ha costi netti; c'è un aspetto negativo (COO-) e uno positivo (NH3+) caricare.
Ci sono 20 aminoacidi derivati proteine. Mentre ci sono diversi metodi per classificarli, uno dei più comuni è quello di raggrupparli in base alla natura delle loro catene laterali.
Ce ne sono otto aminoacidi con catene laterali non polari. La glicina, l'alanina e la prolina hanno catene laterali piccole e non polari e sono tutte debolmente idrofobiche. Fenilalanina, valina, leucina, isoleucina e metionina hanno catene laterali più grandi e sono più fortemente idrofobiche.
Esistono anche otto aminoacidi con catene laterali polari, non caricate. La serina e la treonina hanno gruppi idrossilici. Asparagina e glutammina hanno gruppi ammidici. L'istidina e il triptofano hanno catene laterali amminiche aromatiche eterocicliche. La cisteina ha un gruppo solfidrilico. La tirosina ha una catena laterale fenolica. Il gruppo sulfidrilico di cisteina, il gruppo idrossilico fenolico di tirosina e il gruppo imidazolo di istidina mostrano tutti un certo grado di ionizzazione dipendente dal pH.
Esistono quattro amminoacidi con catene laterali cariche. L'acido aspartico e l'acido glutammico hanno gruppi carbossilici sulle loro catene laterali. Ogni acido è completamente ionizzato a pH 7,4. L'arginina e la lisina hanno catene laterali con gruppi amminici. Le loro catene laterali sono completamente protonate a pH 7,4.