Illustrazione di Nusha Ashjaee. ThoughtCo.
proteine siamo polimeri biologici composto da aminoacidi. Gli aminoacidi, collegati tra loro da legami peptidici, formano una catena polipeptidica. Una o più catene polipeptidiche attorcigliate in una forma 3D formano una proteina. Le proteine hanno forme complesse che includono varie pieghe, anelli e curve. Il ripiegamento delle proteine avviene spontaneamente. Legame chimico tra le parti della catena polipeptidica aiutano a tenere insieme la proteina e dargli la sua forma. Esistono due classi generali di molecole proteiche: proteine globulari e proteine fibrose. Le proteine globulari sono generalmente compatte, solubili e di forma sferica. Le proteine fibrose sono in genere allungate e insolubili. Le proteine globulari e fibrose possono presentare uno o più di quattro tipi di struttura proteica.
I quattro livelli della struttura proteica si distinguono l'uno dall'altro per il grado di complessità nella catena polipeptidica. Una singola molecola proteica può contenere uno o più tipi di struttura proteica: struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria.
Struttura primaria descrive l'ordine unico in cui gli aminoacidi sono collegati tra loro per formare una proteina. Le proteine sono costruite da un set di 20 aminoacidi. In generale, gli aminoacidi hanno le seguenti proprietà strutturali:
Tutti gli aminoacidi hanno il carbonio alfa legato a un atomo di idrogeno, a un gruppo carbossilico e ad un gruppo amminico. Il Gruppo "R" varia tra aminoacidi e determina le differenze tra questi monomeri proteici. La sequenza aminoacidica di una proteina è determinata dalle informazioni trovate nel cellulare codice genetico. L'ordine degli aminoacidi in una catena polipeptidica è unico e specifico per una particolare proteina. La modifica di un singolo aminoacido provoca a mutazione genetica, che spesso si traduce in una proteina non funzionante.
Struttura secondaria si riferisce all'avvolgimento o al ripiegamento di una catena polipeptidica che conferisce alla proteina la sua forma tridimensionale. Esistono due tipi di strutture secondarie osservate nelle proteine. Un tipo è il elica alfa (α) struttura. Questa struttura ricorda una molla a spirale ed è fissata mediante legame idrogeno nella catena polipeptidica. Il secondo tipo di struttura secondaria nelle proteine è il foglio pieghettato beta (β). Questa struttura sembra essere piegata o pieghettata ed è tenuta insieme dal legame idrogeno tra le unità polipeptidiche della catena piegata che si trovano adiacenti l'una all'altra.
Struttura quaternaria si riferisce alla struttura di una macromolecola proteica formata da interazioni tra catene polipeptidiche multiple. Ogni catena polipeptidica viene definita subunità. Le proteine con struttura quaternaria possono essere costituite da più di uno stesso tipo di subunità proteica. Possono anche essere composti da diverse subunità. L'emoglobina è un esempio di una proteina con struttura quaternaria. Emoglobina, trovata nel sangue, è una proteina contenente ferro che lega le molecole di ossigeno. Contiene quattro subunità: due subunità alfa e due subunità beta.
La forma tridimensionale di una proteina è determinata dalla sua struttura primaria. L'ordine degli aminoacidi stabilisce la struttura e la funzione specifica di una proteina. Le istruzioni distinte per l'ordine degli amminoacidi sono designate dal geni in una cella. Quando una cellula percepisce la necessità di una sintesi proteica, il DNA si dipana e viene trascritto in un RNA copia del codice genetico. Questo processo è chiamato Trascrizione del DNA. La copia RNA è quindi tradotto per produrre una proteina. Le informazioni genetiche nel DNA determinano la sequenza specifica di aminoacidi e la proteina specifica prodotta. Le proteine sono esempi di un tipo di polimero biologico. Insieme alle proteine, carboidrati, lipidi, e acidi nucleici costituiscono le quattro principali classi di composti organici nella vita cellule.