Ci sono quattro livelli di struttura trovati nei polipeptidi e proteine. La struttura primaria di una proteina polipeptidica determina le sue strutture secondarie, terziarie e quaternarie.
Struttura primaria
La struttura primaria di polipeptidi e proteine è la sequenza di aminoacidi nella catena polipeptidica con riferimento alle posizioni di eventuali legami disolfuro. La struttura primaria può essere pensata come una descrizione completa di tutti legame covalente in una catena o proteina polipeptidica.
Il modo più comune per indicare una struttura primaria è scrivere la sequenza di aminoacidi usando le abbreviazioni standard di tre lettere per gli aminoacidi. Ad esempio gly-gly-ser-ala è la struttura primaria per un polipeptide composto da glicina, glicina, serina, e alanina, in questo ordine, dall'amminoacido N-terminale (glicina) all'amminoacido C-terminale (alanina).
Struttura secondaria
La struttura secondaria è la disposizione ordinata o la conformazione degli aminoacidi nelle regioni localizzate di un polipeptide o di una molecola proteica. Il legame all'idrogeno svolge un ruolo importante nella stabilizzazione di questi schemi di piegatura. Le due principali strutture secondarie sono l'elica alfa e il foglio pieghettato beta anti-parallelo. Esistono altre conformazioni periodiche ma il foglio pieghettato α-elica e β è il più stabile. Un singolo polipeptide o proteina può contenere più strutture secondarie.
Un'elica α è una spirale destrorsa o destrorsa in cui ogni legame peptidico è nel trans conformazione ed è planare. Il gruppo amminico di ciascun legame peptidico scorre generalmente verso l'alto e parallelamente all'asse dell'elica; il gruppo carbonile punta generalmente verso il basso.
Il foglio pieghettato β è costituito da catene polipeptidiche estese con catene vicine che si estendono l'una contro l'altra. Come con l'elica α, ogni legame peptidico è trans e planare. I gruppi amminici e carbonilici dei legami peptidici puntano l'uno verso l'altro e sullo stesso piano, quindi il legame idrogeno può avvenire tra catene polipeptidiche adiacenti.
L'elica è stabilizzata dal legame idrogeno tra ammina e carbonile gruppi della stessa catena polipeptidica. Il foglio pieghettato è stabilizzato da legami idrogeno tra i gruppi amminici di una catena e i gruppi carbonilici di una catena adiacente.
Struttura terziaria
La struttura terziaria di un polipeptide o di una proteina è la disposizione tridimensionale degli atomi all'interno di una singola catena polipeptidica. Per un polipeptide costituito da un singolo modello di piegatura conformazionale (ad esempio solo un'elica alfa), la struttura secondaria e terziaria può essere la stessa. Inoltre, per una proteina composta da una singola molecola polipeptidica, la struttura terziaria è il livello più alto di struttura raggiunto.
La struttura terziaria è in gran parte mantenuta dalle obbligazioni al disolfuro. I legami disolfuro si formano tra le catene laterali di cisteina mediante ossidazione di due gruppi tiolici (SH) per formare un legame disolfuro (S-S), talvolta chiamato anche ponte disolfuro.
Struttura quaternaria
La struttura quaternaria viene utilizzata per descrivere le proteine composte da più subunità (molecole polipeptidiche multiple, ciascuna chiamata "monomero"). La maggior parte delle proteine con un peso molecolare maggiore di 50.000 sono costituite da due o più monomeri non legati per legame cranico. La disposizione dei monomeri nella proteina tridimensionale è la struttura quaternaria. L'esempio più comune usato per illustrare la struttura quaternaria è il emoglobina proteina. La struttura quaternaria dell'emoglobina è il pacchetto delle sue subunità monomeriche. L'emoglobina è composta da quattro monomeri. Esistono due catene α, ciascuna con 141 aminoacidi e due catene β, ciascuna con 146 aminoacidi. Poiché ci sono due diverse subunità, l'emoglobina presenta una struttura eteroquaternaria. Se tutti i monomeri in una proteina sono identici, esiste una struttura omoquaternaria.
L'interazione idrofobica è la principale forza stabilizzatrice per le subunità nella struttura quaternaria. Quando un singolo monomero si piega in una forma tridimensionale per esporre le sue catene laterali polari a un acquoso ambiente e per proteggere le sue catene laterali non polari, ci sono ancora alcune sezioni idrofobe sull'esposizione superficie. Due o più monomeri si riuniranno in modo tale che le loro sezioni idrofobiche esposte siano in contatto.
Maggiori informazioni
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